gli enzimi e le reazioni chimiche
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GENERALITÀ SUL METABOLISMO I viventi possono considerarsi sistemi complessi che si conservano e si perpetuano usando: Materia (sostanze organiche e inorganiche) Energia (solare e chimica) Informazione indispensabile per indirizzare l’utilizzo di materia e energia nella costruzione e mantenimento dell’organismo. Il mantenimento dell’ordine cellulare è governato dai principi della termodinamica. Si definiscono sistemi termodinamici porzioni definite di spazio materia e energia delimitate da superfici fisiche; ciò che li circonda si chiama ambiente Sistemi isolati : non scambiano né energia né materia Sistemi chiusi : scambiano energia ma non materia Sistemi aperti : scambiano materia ed LEGGI DELLA TERMODINAMICA I legge o principio di conservazione dell’energia : in un sistema isolato la quantità dell’energia totale resta costante Epg + Epe + Ec = K II legge : a ogni trasformazione energetica una parte dell’energia utile si disperde sotto forma di calore E tot = Emec + Et Si chiama entropia , che letteralmente vuol dire cambiamento interno, la grandezza che misura lo stato di disordine di un sistema. Ogni trasformazione energetica avviene spontaneamente verso un aumento di entropia TIPI DI REAZIONE Reazioni esoergoniche Hanno un contenuto energetico dei prodotti minore di quello dei reagenti Procedono spontaneamente Possono produrre lavoro Reazioni endoergoniche Hanno un contenuto energetico dei prodotti maggiore di quello dei reagenti Non procedono spontaneamente Esigono lavoro per poter avvenire ESEMPI DI REAZIONI Fotosintesi clorofilliana 6 CO2 + 6H2O + luce solare --- C6H12O6+ 6O2 Respirazione cellulare C6H12O6+ 6O2 _----- 6 CO2 + 6H2O + energia chimica Fermentazione ATP O ADENOSINTRIFOSFATO Adenina ribosio STRATEGIE METABOLICHE Tutte le trasformazioni chimiche che avvengono negli esseri viventi necessitano della presenza di particolari proteine dette ENZIMI Quale funzione hanno? Funzionano da CATALIZZATORI in quanto aumentano la velocità delle reazioni cellulari alle temperature ordinarie Infatti tali reazioni potrebbero avvenire velocemente solo ad alte temperature che nelle cellule risulterebbero invece distruttive Ogni enzima è SPECIFICO per una determinata reazione L’aggancio tra enzima e SUBSTRATO ( reagente) avviene in corrispondenza di una zona della molecola enzimatica detta SITO ATTIVO e ha come effetto quello di indebolire i legami del substrato che necessitano di minor energia per essere rotti I legami dei reagenti devono scindersi al fine di lasciare gli atomi liberi di riaggregarsi per fornire i prodotti L’energia iniziale necessaria per rompere i legami dei reagenti è detta ENERGIA DI ATTIVAZIONE Il compito degli enzimi è quello di ABBASSARE l’energia di attivazione rendendo così più veloce la reazione Caratteristiche dell’enzima: 1) È specifico : • Modello del tipo chiave con la serratura • Modello di adattamento indotto ( guanto con la mano che lo indossa ) 2) Non si trasforma durante la reazione e quindi lo si ritrova inalterato al termine del processo. Sono sufficienti dunque poche molecole enzimatiche per catalizzare un numero elevatissimo di trasformazioni di quella reazione 3) Per molti enzimi la capacità catalitica dipende dalla presenza di componenti non proteiche detti genericamente cofattori COFATTORI E COENZIMI I cofattori sono ioni inorganici come quelli del ferro, del rame , … Mg 2+ necessario in tutte le reazioni di fosforilazione Zn 2+ necessario per la DNA polimerasi I coenzimi sono piccole molecole organiche non proteiche che agiscono in modo diverso: Vitamine * FAD, NADH NADPH FATTORI CHE INFLUENZANO L’ATTIVITÀ ENZIMATICA Temperatura 1. se alta aumenta l’agitazione molecolare e quindi la velocità di reazione ma può denaturare l’enzima se bassa può inattivare gli enzimi 2. pH ogni enzima è attivo entro certi intervalli ben definiti di pH ( in genere è ottimale intorno a 7) MECCANISMI DI REGOLAZIONE DELL’ATTIVITÀ ENZIMATICA A livello del substrato Maggiore è la concentrazione più veloce è la reazione fino alla saturazione Regolazione per modificazione covalente Esempio fosforilazione dell’enzima o la trasformazione di una forma inattiva in una attiva Regolazione allosterica Esistono molecole con funzione di attivatori o inibitori che si legano con legami deboli in siti diversi e modificano l’attività enzimatica Regolazione basata sulla sintesi degli enzimi Esistono, nelle cellule, delle sostanze che hanno l’effetto di rendere attivi o non attivi (inibitori) gli enzimi a seconda delle necessità del momento. È grazie a queste sostanze che le cellule riescono a regolare la loro attività metabolica Esistono due tipi di inibizione: 1) INIBIZIONE COMPETITIVA: l’inibitore si lega all’enzima nel sito attivo avendo forma simile a quella del substrato 2) INIBIZIONE NON COMPETITIVA: l’inibitore si lega all’enzima in un punto diverso dal sito attivo, determinando il cambiamento di quest’ultimo CLASSIFICAZIONE DEGLI ENZIMI EC1 Ossidoreduttasi Reazioni di ossidoriduzione; trasferimento di atomi di idrogeno e di ossigeno, o di elettroni da una molecola ad un'altra AH + B → A + BH (ridotta) A + O → AO (ossidata) Deidrogenasi, ossidasi EC 2 Transferasi Trasferimento di un gruppo funzionale da un substrato ad un altro. Può trattarsi, ad esempio, di un gruppo metilico, aminico, fosfato.AB + C → A + BC Transminasi,chinasi EC 3 Idrolasi Formazione di due prodotti a partire da uno attraverso una idrolisi EC 4 Liasi Addizione o rimozione non-idrolitica di gruppi funzionali dal substrato. Possono essere rotti legami C-C, C-N, C-O o C-S EC 5 Isomerasi EC 6 Ligasi Riarrangiamento intramolecolare, come la modificazione di conformazione di una molecola in seguito a reazioni di isomerizzazione Unione di due molecole attraverso la costituzione di nuovi legami covalenti di tipo C-O, C-S, C-N o C-C, con la rottura simultanea di ATP AB + H2O → AOH + BH Lipasi, amilasi, proteasi RCOCOOH → Decarbossilasi RCOH + CO2 AB → BA X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi Isomerasi, mutasi Sintetasi, polimerasi
