organizzazione cellula eucariote

STRUTTURA PROTEINE
La parola "proteina" deriva dal greco proteios, "primario", e costituisce un ampio gruppo di
composti organici, formati da una sequenza di molecole, chiamate amminoacidi, legate l'una all'altra
da legami peptidici. Presenti in tutti gli organismi viventi, le proteine sono gli elementi costitutivi
predominanti delle cellule e sono indispensabili per il loro funzionamento. Tra le varie
macromolecole presenti nella cellula, le proteine sono tra le più versatili, potendo svolgere una
molteplicità di funzioni che non trova riscontro per altre molecole biologiche. Esse, infatti,
partecipano all'architettura molecolare, si occupano del trasporto delle sostanze diverse tra la cellula
e il suo ambiente, catalizzano le reazioni chimiche cellulari, intervengono nel movimento della
cellula e nella comunicazione tra le diverse cellule, controllano il funzionamento dei geni, ricevono
e trasmettono messaggi, rappresentano i marcatori dell'identità di ciascun individuo.
Ciascuna proteina è definita da quattro livelli strutturali.
Struttura
primaria
Indica la semplice successione, o sequenza, degli
amminoacidi. Lo scheletro della catena polipeptidica
non rimane però lineare: esso è come un nastro che si
avvolge ripetutamente su se stesso in modo sempre più
complesso, fino ad assumere una struttura finale
globulare come negli enzimi e negli anticorpi, o fibrosa
come nel collagene (la principale proteina strutturale
presente nei tendini). La catena tende a ripiegarsi su se
stessa in seguito alla particolare natura delle catene
laterali e dalle interazioni di queste con il mezzo
acquoso circostante. Infatti alcuni amminoacidi sono
polari, qualcuno è addirittura ionizzato, altri invece non
sono polari, mentre l'acqua è molto polare: ne deriva che
lo scheletro proteico, nell'ambiente acquoso, si
avvolgerà in modo da favorire la naturale tendenza delle
catene idrofobe a sfuggire l'H2O ammassandosi.
Struttura
secondaria
Lo scheletro proteico, quindi, si ripiega in strutture
regolari dette a- eliche e lamine b stabilizzate da legami
a idrogeno. Le a- eliche consistono in regolari
avvolgimenti a spirale delle catene polipeptidiche,
mentre le lamine b si ottengono quando più segmenti di
una stessa catena polipeptidica si dispongono uno vicino
all'altro. Se costituite da molti polipeptidi, le lamine b
possono diventare strutture molto rigide, capaci di
fornire a certe proteine strutturali la necessaria durezza e
resistenza come nel caso della fibroina della seta.
Un'ulteriore complicazione della struttura secondaria
consiste nella formazione dei domini, insieme di aeliche e lamine b costituenti unità funzionali ben
distinte. Nel punto di congiungimento di due domini si
crea una specie di incavo che molto frequentemente
serve come sito di legame, come luogo dove andrà ad
inserirsi la molecola che si deve legare alla proteina.
Struttura
terziaria
L'insieme di più domini che si dispongono
geometricamente porta alla configurazione
tridimensionale completa della catena, detta struttura
terziaria. La proteina che così si ottiene è una struttura
robusta, ma nel contempo flessibile. La stabilità le viene
conferita dai legami covalenti che uniscono i diversi
amminoacidi nella struttura primaria, la flessibilità dal
gran numero di legami deboli che obbligano la proteina
ad assumere la sua tipica configurazione secondaria e
terziaria.
Struttura
quaternaria
Essa deriva dall'associazione spaziale di più catene
polipeptidiche distinte, dette subunità, prodotte
separatamente e poi assemblate e tenute assieme da una
moltitudine di interazioni deboli. Sul ripiegamento e
quindi sulla forma della proteina può influire anche la
presenza di un gruppo prostetico, una piccola molecola
non peptidica che si lega alla proteina dopo la sua sintesi
e che svolge un ruolo cruciale per il suo funzionamento.
La stretta correlazione che esiste tra l'attività biologica e la struttura spaziale di una proteina può
essere evidenziata attraverso il fenomeno chiamato denaturazione. Se, infatti, una proteina viene
scaldata o sottoposta a forti variazioni di pH, essa si denatura, cioè perde la sua struttura spaziale
diventando inattiva.