Biochimica - Digilander

Domande della simulazione dell’esonero di biochimica
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Le molecole biologiche e la loro struttura (monomeri costituenti e legami)
Struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine
Enzimi: struttura e funzioni. Esempio di reazione enzimatica
Coenzimi: esempio
Omeostasi: significato biologico. Esempio di azione biologica per il mantenimento della
stessa
6. La produzione biologica dell’energia: molecole, processi e comparti cellulari coinvolti
7. Il meccanismo biologico del riconoscimento: esempio
8. Meccanismi biologici di controllo dei processi biologici: esempio
risposte
1. Le molecole biologiche si possono dividere in 4 gruppi distinti: carboidrati, proteine, lipidi e
acidi nucleici. I carboidrati, detti anche saccaridi o zuccheri o glicidi, sono composti ternari,
contenenti atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno, e contengono vari gruppi alcolici e un
gruppo aldeidico o chetonico. I carboidrati vengono divisi in monosaccaridi (zuccheri
semplici), disaccaridi, gli oligosaccaridi e i polisaccaridi. Le proteine sono lunghe catene di
amminoacidi costituite a loro volta da un gruppo acido e un gruppo amminico precisamente
20 amminoacidi formano una proteina. Le proteine grazie alla loro peculiarità, dovuta dalla
presenza di gruppi R che differenziano un aminoacido dall’altro, possono adempiere a
diverse funzioni: proteine di membrana, enzimi, recettori, ecc. Avendo diverse funzioni le
proteine hanno anche diverse strutture: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Tutte le
proteine possono avere le tre strutture mentre l’ultima è caratteristica di alcune proteine. I
lipidi sono sostanze piuttosto eterogenee dal punto di vista chimico, accomunate dalle
proprietà fisiche, in particolare il fatto di essere idrofobi, e vengono divisi in tre grandi
gruppi: trigliceridi, steroidi, fosfolipidi. I lipidi svolgono diverse funzioni (funzione di
riserva di energia, funzione strutturale, funzione di messaggero chimico, etc.); gli elementi
di questo tipo di molecole sono principalmente il carbonio, l’idrogeno e l’ossigeno. Gli acidi
nucleici, RNA e DNA, hanno due diverse funzioni: ereditaria e sintesi proteica. Tali
molecole sono polimeri di nucleotidi, questi ultimi sono costituiti da una base azotata, uno
zucchero pentoso legato ad una molecola di acido fosforico. Le basi azotate sono timina,
adenina, guanina, citosina per il DNA mentre per l’RNA sono uracile, adenina, guanina,
citosina.
2. Le proteine grazie alle loro differenti strutture possono svolgere diverse funzioni, dal
riconoscimento dei trasmettitore al recettore. Per adempiere a questi diversi compiti la
proteina si può presentare in 4 strutture differenti. Struttura primaria: semplice catena lineare
di amminoacidi nella quale i gruppi caratteristici, gli amminogruppi e i gruppi carbossilici,
essendo di carica opposta, si annullano reciprocamente, gli unici a fare eccezione sono i
gruppi carbossilici e gli amminogruppi presenti alle estremità della catena. Struttura
secondaria: struttura ad elica o a foglietto. La natura del legame peptidico permette la
formazione di legami a idrogeno, i quali, pur essendo più deboli di quelli covalenti, sono in
grado di imporre una conformazione specifica alla catena polipeptidica. La struttura più
frequente è quella ad alfa-elica, sfrutta l’elettronegatività dell’ossigeno della catena
carbossilica e l’elettropositività dell’azoto del gruppo amminico. La struttura secondaria è
indipendente dai gruppi R che compongono la catena. Struttura terziaria: struttura
tridimensionale. Tale struttura è strettamente dipendente dai gruppi R in funzione del loro
grado di polarità. Tale struttura a volte viene stabilizzata da ponti di solfuro formati dalla
reazione di due catene polipeptidiche continue e in grado di imporre alla catena una
determinata conformazione. Struttura quaternaria: struttura globulare; struttura tipica
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solamente di alcune proteine, le quali sono costituite da molte catene polipeptidiche. Un
esempio di proteina quaternaria è l’emoglobina, costituita da 4 subunità (alfa-globina e betaglobina).
Gli enzimi sono considerati dei veri e propri catalizzatori biologici. Gli enzimi hanno
diverse caratteristiche: 1) hanno un potere catabolico, ovvero non danno il via alla reazione
ma la velocizzano; 2) ogni enzima ha un proprio substrato specifico, ogni enzima può
partecipare ad un solo tipo di reazione; 3) hanno la capacità di essere regolati, infatti
l’enzima risente dei segnali di controllo; 4) gli enzimi non vengono modificati ma allo stesso
tempo non modificano l’equilibrio della reazione ma la loro grande funzione è quella di
abbassare l’energia di attivazione di una reazione, velocizzando così la reazione stessa. In
linea di principio tutte le reazioni enzimatiche sono reversibili poiché gli enzimi non
modificano il keq ma, se il prodotto della prima reazione va incontro ad una nuova reazione,
la prima reazione ovviamente diventerà irreversibile. La struttura dell’enzima è ben
specifica, ovvero è costituita da una porzione proteica (apoenzima), una porzione non
proteica (una molecola organica oppure uno ione metallico) ed infine il sito attivo (sito di
combinazione con il substrato quando l’enzima è attivo). Il sito attivo è altamente specifico,
infatti è esattamente complementare ad uno specifico substrato; tale legame porta ad una
modificazione conformazionale dell’enzima, il quale, però, alla fine della reazione tornerà
alla sua struttura originale. Molti enzimi possiedono anche il sito allosterico: sito non
coinvolto nella catalisi enzimatica ma ospita molecole che possono fungere da attivatori o da
inibitori dell’enzima stesso. Un esempio di reazione enzimatica è la separazione della
molecola di DNA operata dall’enzima elicasi, che accelera la rottura dei legami a ponte di
idrogeno tra le basi azotate.
I coenzimi sono piccole molecole organiche, spesso derivate da vitamine, che aiutano
l’enzima nel suo lavoro. I coenzimi sono meno specifici, ovvero un coenzima può
collaborare con diversi enzimi. Esempi di coenzimi sono: acetil-coenzima A, ATP, NAD,
FAD e CCA.
L’omeostasi è la capacità di un organismo di mantenere costanti le condizioni chimicofisiche interne anche al variare delle condizioni esterne.. all’interno della cellula ad esempio
si verificano mutamenti continui, quali la variazione di temperatura, di pH etc: affinché i
suoi meccanismi biochimici continuano a funzionare, la cellula deve continuare
continuamente per riprodurre le condizioni opportune. Un esempio di azione biologica per il
mantenimento dell’omeostasi è il processo che, in caso di innalzamento della temperatura
all’interno del corpo, porta ad espellere il sudore (attraverso la pelle) per abbassare la
temperatura.
La reazione di sintesi dell’ATP è una reazione endoergonica ovvero che richiede dispendio
di energia, ed è resa possibile grazie al suo accoppiamento con reazioni esoergoniche.
Quando l’ATP viene idrolizzato in ADP e acido fosforico viene liberata tanta energia quanta
quella richiesta per la sintesi di ATP. La principale fonte di energia per la cellula è la
demolizione della cellula di glucosio; la glicolisi è presente praticamente in tutte le cellule e
a seconda delle capacità dell’organismo l’acido piruvico, prodotto finale della glicolisi, può
seguire due percorsi diversi: 1) può diventare acido lattico o etanolo, tramite la
fermentazione in condizioni anaerobi, oppure può essere ossidato in CO2 durante la
respirazione cellulare in condizioni aerobi. La glicolisi comprende 9 reazioni biochimiche
che avvengono nel citoplasma, ognuna catalizzata da un enzima diverso, portando alla
formazione di due molecole di acido piruvico e due molecole di ATP. La seconda fase della
degradazione del glucosio è la respirazione cellulare, la quale è suddivisa in tre fasi:
decarbossilazione dell’acido piruvico, il ciclo di krebs e la catena respiratoria. Dopo che
l’acido piruvico entra nel mitocondrio e perde CO2 diventa acetile e legandosi al coenzima
A entra nel ciclo di Krebs. Durante questa fase vi è la formazione di una molecola di ATP,
tre di NADH e una di FADH2. Alla fine del ciclo di Krebs inizia la catena respiratoria, la
quale completerà la fine del processo di demolizione del glucosio con la formazione di un
totale di 36 molecole di ATP. Possiamo concludere che dall’ossidazione di una molecola di
glucosio possiamo ricavare ben 38 molecole di ATP, 2 dalla glicolisi e 36 dalla respirazione
cellulare.
Entro la sera del giorno 18/1/08 saranno completate anche le domande numero 7 e 8 salvo
complicazioni!!!
Giulia Maria e Gianluca vi augurano un buono studio nella speranza che queste risposte siano per
voi utili al fine di uno studio approfondito e dettagliato!!!
Eccomi,giulietta non vi lascerebbe mai soli e sprovveduti di appunti ah ah ah…. arrivano le
fantastiche risposte alle domande numero 7 e 8
7:un esempio di meccanismo biologico di riconoscimento è l’elevata specificità degli enzimi
rispetto ad ogni substrato. Tale specificità,ovvero la proprietà di distinguere molecole simili,si può
spiegare con la caratteristica disposizione dei gruppi funzionali nel sito attivo che formano
interazioni perfette solo con un determinato substrato e non con substrati simili. Il riconoscimento
biologico tra enzima-substrato rende possibile l attivazione della reazione catalizzata dal suddetto
enzima. Un altro esempio di meccanismo biologico di riconoscimento è l’attività dei recettori di
membrama che, riscontrando determinati zuccheri e/o proteine sulla superficie di particolari
molecole situate nel liquido extracellulare,permettono il passaggio selettivo all’interno della cellula
8:I meccanismi biologici di controllo dei processi biologici sono la capacità dei sistemi dinamici di
tenere conto dei risultati del sistema per modificare le caratteristiche del sistema stesso,ad esempio i
meccanismi di feed-back. Quest’ultimo si divide in negativo e positivo:il primo si verifica quando i
risultati del sistema vanno a smorzare il funzionamento del sistema stesso,stabilizzandolo;il secondo
si verifica quando i risultati del sistema vanno ad amplificare il funzionamento del sistema stesso
rendendolo però instabile.